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大多数蛋白质可以分为两种主要类型：纤维蛋白（Fibrous proteins）和球蛋白（globular proteins）。纤维蛋白的主要功能是维持和支撑单个的细胞和整个的有机体。a-角蛋白和胶原蛋白是最常见的纤维蛋白，a-角蛋白是毛发和动物尾巴的主要成分，而胶原蛋白是腱、皮肤、骨骼和牙齿的主要蛋白成分。
大多数球蛋白是水溶性的、多肽链紧密折叠、轮廓上象一个球型的大分子。球蛋白典型特征是它有一个疏水的内部环境和一个亲水的表面.
蛋白质存在着四种水平的结构
由于蛋白质是个生物大分子，结构比较复杂，所以其结构是通过四种水平描述的。其中包括蛋白质的一级结构（primary structure）、二级结构（secondary structure）、三级结构（tertiary structure）和四级结构（quaternary structure）。
一级结构就是共价连接的氨基酸残基的序列，它描述的是蛋白质的线性（或一维）结构。蛋白质的三维结构是通过另外三种水平：二级结构、三级结构和四级结构描述的。形成和维持（或称之稳定）这三种水平结构的力主要是非共价键。
二级结构是通过肽键中的酰胺氮和羰基氧之间形成的氢键维持的，通常二级结构指的是a-螺旋和b-折叠。
三级结构是指一条多肽链形成紧密的一个或多个球状单位或结构域，三级结构的稳定依赖于非相邻的氨基酸残基侧链的相互作用。
四级结构并不是每个蛋白质都具有的，只有那些由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质才具有四级结构，每一条肽链也称为亚基，肽链可以是相同的，也可以是不同的。
一般来说纤维蛋白的特性通过它的二级结构就可表现出来，但球蛋白的生物学功能通常都是以三级结构表现出来的，而某些球蛋白的生物学活性则需要四级结构。
蛋白质在一级结构的基础上可以形成二级、三级或四级结构。不同的蛋白质有不同的空间结构。一级结构是蛋白质空间结构形成的基础。X-射线晶体衍射和核磁共振是测定蛋白质以及其它生物大分子结构的有效方法。
肽基或肽单元是有极性的，也是一种具刚性的平面。N―Cα和Cα―C单键旋转的角度分别用φ和ψ描述。这两个角旋转的角度决定两个相邻肽基的空间位置。如果这两个旋转角分别相等，则多肽链主链是有规律的构象。在α螺旋和β折叠中，这两个旋转角都是分别相等的。因此，α螺旋和β折叠是有规律的构象。在α螺旋中，每轮卷曲的螺旋包含3.6氨基酸残基，同一肽链上的每个残基的酰胺氢和位于它后面的第4个残基上的羰基氧彼此之间形成氢键。这种氢键大致与螺旋轴平行。β折叠可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链在空间中的走向，包括α螺旋、β折叠，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。
蛋白质可分为纤维状蛋白和球状蛋白。纤维状蛋白通常是水不溶性的，在生物体内往往起着结构和支撑的作用；这类蛋白质的多肽链只是沿一维方向折叠。球状蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它们的结构比起纤维状蛋白来说要复杂得多。α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的。在球状蛋白质中，β 转角、卷曲结构或环结构是它们形成复杂结构不可缺少的。
三级结构主要针对球状蛋白质而言的，是指主链和侧链在空间中的走向。在球状蛋白质中，侧链基团的定位是根据它们的极性安排的。蛋白质特定的空间构象是由氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、疏水作用等作用力维持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白质还涉及到二硫键。
在大多数球状蛋白质中，往往可以观察到可明显区分的二级结构组合。这种组合称为超二级结构或基元。基元也许具有结构和功能上的作用。例如二核苷酸结合部位常具有称为Rossmann折叠的βαβαβ组合形式。
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