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一、氨基酸是构成蛋白质的基本化学成分
有20种由遗传密码所决定的标准氨基酸，根据侧链的化学性质，可分为疏水氨基酸〔Ala（A），Val（V），Le u（），lie（互），Phe（F），Pro（P）和Met（M）」、带电氨基酸［Asp（D），Gin（E），Lys（K）和Arg（R）］、极性氨基酸［Ser（S），Thr（T），Cys（C），Asn（N），Gin（Q），His（H），Tyr（Y）和TrP（W）］以及侧链仅有一个氢原子的甘氨酸〔Gly（G）〕。除甘氨酸无绝对构型外，其它氨基酸都是手性分子。天然状态下的蛋白质生物合成仅利用L型氨基酸。在特殊情况下还存在着一些经过酶修饰的特殊氨基酸。
二、多肽链的形成和主链构象角
在蛋白质生物合成过程中，一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合形成肽键，此反应在肽链的形成过程中不断重复。肽链的顺序方向定义为从氨基端到羧基端的方向。肽链的每个氨基酸残基均由侧链原子和主链原子构成。主链原子包括一个与侧链相连的Ca原子、两个分别与Ca原子相连的NH基团和C＝O基团。
肽链可分为若干个肽单位，即从一个Ca 原子到相邻的下一个Ca原子为一个肽单位。除了第一和最后一个Ca原子外，每一个Ca原子均属于两个这样的肽单位。肽单位中的所有主链原子都处于一个称之为肽平面的平面内，而且键长键角等立体化学参数在每个肽单位中都是相同的。侧链原子不包括在肽平面中。由于肽键具有部分双键的性质，无转动自由度，故每个肽单位仅能绕两个键转动，即Ca-C和N-Ca键。绕N-Ca键转动的角称为φ角，绕Ca一C转动的角称为ψ角，二者均为主链构象角。当每一个氨基酸残基的φ和ψ角确定以后，主链的构象也就随之确定。
由于立体化学的限制，一个氨基酸残基的φ角和ψ角的任意组合是不允许的。以ψ 角对φ角作图，称为Ramachandran图。侧链仅有一个氢原子的甘氨酸残基比其它氨基酸残基可拥有更大范围的构象角，从而允许在蛋白质中产生不寻常的主链构象，这就是为什么在同源蛋白质氨基酸残基序列中，甘氨酸残基往往是较为保守的原因之一。
三、氨基酸侧链可为蛋白质构象稳定和功能发挥提供结构基础
两个位于肽链不同部分的半胱氨酸（Cys），如果彼此在空间上互相靠近，则有可能被氧化形成二硫桥。这种反应需要一个氧化环境，二硫桥通常不能存在于胞内蛋白中，因为胞内蛋白主要处于还原状态。但二硫桥在胞外蛋白中则频繁出现，在真核生物中这种二硫桥的形成发生于内质网的腔中。二硫桥可稳定蛋白质的三维结构。在一些蛋白质中，这些二硫桥可把不同的肽链连接在一起形成稳定的三维结构，例如胰岛素的A链和B链即依靠两个二硫键相连接。更通常的情况是分子内的二硫桥稳定单个多肽链的折叠，使蛋白质分子不易被降解。对于许多蛋白质和酶，人们可以通过定向突变技术引入二硫键的方法，使这些蛋白质和酶更稳定，以利于工业化的应用，例如对一些医药、食品等工业所应用的催化酶进行改造，提高酶活力和热稳定性等。
疏水性氨基酸残基的侧链可贡献于形成蛋白质分子的疏水内核及某些蛋白质分子表面间的疏水相互作用。若带有相反电荷的侧链在空间上靠近处于合适的距离，往往较易形成盐桥，可稳定蛋白质的三维结构。带电荷的残基和极性残基对于蛋白质功能的发挥往往是必需的。
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