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一、结构域是蛋白质三级结构的基本结构单位和功能单位
蛋白质三级结构的基本结构单位是结构域。一个蛋白质可以只包含一个结构域也可以由几个结构域组成，故结构域是能够独立折叠为稳定的三级结构的多肽链的一部分或全部。结构域也是功能单位，通常多结构域蛋白质中不同的结构域是与不同的功能相关联的。许多已知的例子表明，某个种属的多个独立的多肽链完成的几种生物学功能可以由另一个种属的一个蛋白质中的不同结构域来完成。例如，脂肪酸的合成需要七种不同的催化反应，在植物的叶绿体中，这些反应由七种不同的酶所催化，而在哺乳动物中，这些反应则由一条多肽链的七个结构域来完成。
结构域是由不同的二级结构和超二级结构组合形成的。在蛋白质中，这种组合的数目是有限的，一些结合方式似乎是蛋白质结构所偏爱的，并且相似的结构域结构在具有不同功能不同残基序列的蛋白质中经常重复出现。对已知的蛋白质所进行的拓扑分析表明了两个基本规律，其一是连续的残基区域通常在空间中是彼此靠近的，这就是所谓的残基空间区域相对分离现象，其M是如果抓住肽链的N端和C端将肽链拉成一条直线，将不会出现直线打结的现象。
二、蛋白质结构域和三级结构的分类
为了研究蛋白质分子结构的基本规律，人们用不同的方法从不同的角度对已知的蛋白质结构进行分类，有些是基于生物功能，有些是基于结构自身，有些是将二者结合在一起进行分类研究。例如，锌金属蛋白酶是一类可催化肽链内部肽键水解的肽链内切酶，尽管所属的各个亚家族成员的整体空间结构差异显著，但催化活性部位的结构非常类似，故将它们归属于一类蛋白。
然而，最为人们熟悉的还是M．Levitt和C．Chothia对蛋白质结构进行的分类。此方法认为二级结构的组合构成了大多数结构域结构的核心，并据此把蛋白质结构分为四类：。α型、β型、α / β型以及其它类型的结构域结构。α型结构域结构主要由α-螺旋所构成，例如肌红蛋白的结构等。β型结构域结构主要由反平行的卜回折所构成，通常是两个卜回折相互包裹在一起，例如质体兰素的结构等。α / β型结构域结构则是由α-螺旋所包裹的以平行β-链为主的；β-α-β花样所构成的，例如丙糖磷酸异构酶、葡萄糖异构酶催化结构域的结构等。还有一些蛋白质是由不连续的α-和β-花样组合而成，并且通常在由α-螺旋包裹的结构域的一部分形成一个小的反平行β-回折，这些结构可以认为属于第四类，例如某些核酸酶的结构等。此外还有一些小的蛋白质，它们富含二硫键或金属离子，形成一个特殊的种类，这些蛋白质的结构似乎在很大程度上受金属离子或二硫桥的影响，所以看起来比常规的蛋白质显得无序。
三、α型结构域结构
α 型结构域结构主要由α-螺旋组成，这些α-螺旋由结构域表面的环区域相连接。在已知的蛋白质结构中，有两种最常见的螺旋排列方式，其一是四螺旋束，其二是球状折叠。RNA结合蛋白ROP是一个由特定的质粒编码的小RNA结合蛋白，参与质粒的复制。单体是一条由63个残基组成的多肽链，由两个反平行的α-螺旋和一个3个残基的环构成。ROP是以二聚体形式存在，四个α-螺旋构成四螺旋束、相互堆积形成一个疏水内核。与此相类似的结构还有细胞色素b562，非血卟啉含氧转移蛋白等。球状折叠中的α-螺旋的排列完全不同于四螺旋束中α-螺旋反平行排列。在球状折叠中，例如肌红蛋白和血红蛋白，α-螺旋以不同的方向绕核缠绕，使得彼此在结构上互相靠近，但很难想象出它的形状。在四螺旋束结构中，α-螺旋间的堆积几乎是反平行的，螺旋轴间的夹角仅有20?，而在球状折叠中，这些角要大得多，一般约在50?左右。在几种主要类型的蛋白质结构中，α型结构域结构的数量最少。
四、 β型结构域结构
从功能角度看，具有β型结构域结构的蛋白质是较为分散的，包括了酶、输运蛋白、抗体和病毒外壳蛋白等。这个结构域的内核由四到十几个β-链所构成，这些β -链主要以反平行的方式排列，并形成两个交联在一起并互相堆积的β-回折。β-回折有正常的扭曲，当两个扭曲的β-回折堆积在一起时，它们形成一个桶状的结构。常见的有三种类型：上下β-回折型、希腊图案型和果冻卷饼桶型，与反平行β-链连接的方式有关。
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